כניסה 
עקבו אחרינו בפייסבוק טריפסינוגן - Trypsinogen
| מדריך בדיקות מעבדה | |
| טריפסינוגן | |
|---|---|
| Trypsinogen | |
| שמות אחרים | Immunoreactive trypsinogen , Trypsin-like immunoreactivity |
| מעבדה | כימיה בדם |
| תחום | הערכת תפקוד או פתולוגיה של בלוטת הלבלב |
 | |
| טווח ערכים תקין | בבריאות תקינה-10.0-57.0 ננוגרם/מ"ל; בפנקראטיטיס כרונית-46.0 ננוגרם/מ"ל או פחות; בפנקראטיטיס חריפה- 92.0-850.0 ננוגרם/מ"ל; ב--total pancreatectomy פחות מ- 1.4ננוגרם/מ"ל. |
| יוצר הערך | פרופ' בן-עמי סלע |
מטרת הבדיקה
גילוי תחלואה של בלוטת הלבלב; כמו כן בבדיקות סקר יילודים מתבצעת בדיקה זו לגילוי לייפת כיסתית (CF). בדיקת טריפסינוגן יכולה להידרש גם במקרים של meconium ileus, מצב בו ישנה חסימת מעי ביילודים כאשר צואתם הראשונה (meconium) סמיכה וצמיגה אפילו יותר מאשר meconium רגיל, מה שעלול לגרום לחסימה ב-ileum. רוב היילודים עם meconium ileus נחשדים כלוקים ב-CF. כמו כן מתבצעת לעתים בדיקת רמת טריפסינוגן בילדים ומבוגרים עם תסמינים של אי-ספיקה של בלוטת הלבלב, הבאה לביטוי בשלשולים עיקשים, צואה שומנית מצחינה, ספיגה לקויה, וחסר ויטמינים.
בסיס ביוכימי של פעילות טריפסינוגן
טריפסינוגן הוא צורת הקודמן (precursor) או הזימוגן של האנזים העיכולי הפרוטאוליטי טריפסין טריפסינוגן מיוצר בבלוטת הלבלב ומופיע במיץ הלבלב עם אנזימי עיכול אחרים כמו ליפאזה, עמילאזה ו-chymotrypsinogen. טריפסינוגן המשתחרר מהלבלב למעי הדק, משופעל על ידי אנזים enteropeptidase הנמצא ברירית המעי ליצירת טריפסין. כאשר טריפסין משופעל, הוא עשוי לסייע בהפיכת יותר טריפסינוגן לטריפסין על ידי פעילותו הפרוטאליטית המבקעת את הקשר הפפטידי בצד הקרבוקסילי של חומצות אמינו בסיסיות כגון ליזין וארגינין.
הפיזיולוגיה של טריפסינוגן בבריאות מלאה
טריפסין מסונתז כטריפסינוגן, שהוא קודמן בלתי-פעיל, ברטיקולום האנדופלזמי הגס, והוא מועבר בטרנספורט ל-Golgi, לעיבוד סופי. טריפסינוגן תמיד מסונתז ביחד ונארז עם PSTI או pancreatic secretory trypsin inhibitor כאשר האחרון מונע שפעול טרם-עת של טריפסינוגן.
עם הגעתו של טריפסינוגן ל-Golgi, הוא עובר דחיסה עם אנזימים מעכלים נוספים לתוך גרעיני חלקיקים, ונארזים לתוך גרנולות זימוגן. האנזימים הדחוסים יציבים ומושפעים רק מפעילות מינימלית של שפעולם בתוך גרנולות הזימוגן. ברגע שתאי ה-acinus מקבלים גירוי להפרשה, גרנולות זימוגן מופרשות אל תוך ה-lumen של הצינור הפנקראטי ודרכו עוברים האנזימים המעכלים לתוך התריסריון. בתוך התריסריון פעילות של אנטרו-פפטידאזה (הידוע גם כאנטרו-קינאזה המיוצר ברירית של התריסריון) משפעלת את טריפסינוגן על ידי ביקוע של 15 חומצות אמינו מהקצה ה-N טרמינאלי של טריפסינוגן ליד שייר ליזין, כאשר הפפטיד המבוקע ידוע כ-TAP או trypsinogen activation peptide. הסרת TAP משרה שינוי קונפורמציה המביא ליצירת טריפסין פעיל (Abita וחב' ב-Eur J Biochem משנת 1969).
שינוי הקונפורמציה נעשה כדלקמן: לאחר הביקוע של טריפסינוגן בעמדה 15, חודר שייר 16 שהוא הקצה החדש לתוך בקע בו קבוצת ה-α-amino יוצרת צמד יוני עם שייר אספרטאט לד האתר הפעיל של serine, וגורם גם לשינויי קונפורמציה של שיירים נוספים. קבוצת האמינו של שייר גליצין-193 מכוונן עצמו לעמדה המשלימה את ה"חור" האוקסי-אניוני של האתר הפעיל, ובכך משפעל את טריפסין. כיוון שטריפסין גם כן מבקע את הקשר הפפטידי לאחר שייר ארגינין או ליזין, הוא יכול לבקע מולקולת טריפסינוגן אחרת, ותהליך השפעול ליצירת טריפסין הופך להיות תהליך אוטו-קטליטי (Thomas ו-Creighton ב-Proteins , Freeman & Co משנת 1993).