כניסה 
עקבו אחרינו בפייסבוק המופקסין - Hemopexin
| מדריך בדיקות מעבדה | |
| הֶמוֹפּקסין | |
|---|---|
| Hemopexin | |
| שמות אחרים | HPX, β-1B-glycoprotein |
| מעבדה | כימיה בדם ובשתן |
| תחום | המוליזה, המוגלובין, heme |
 | |
| טווח ערכים תקין | בנסיוב-במבוגרים 50-115 מיליגרם/ד"ל; בדם אִמָּהִי רמת המופקסין גבוהה בלמעלה מ-50% בהשוואה לדם של אישה שאינה בהיריון; בעוברים או בתינוקות עם לידתם רמת המופקסין כ-30% מהרמה במבוגרים, או כ-18% מהרמה בדם אמהי. |
| יוצר הערך | פרופ' בן-עמי סלע |
המבנה של המופקסין
המופקסין (להלן HPX) הוא גליקופרוטאין בעל משקל מולקולארי של 63,000 דלטון, ומקודד על ידי הגן HPX (Altruda וחב' ב-J Mol Evol משנת 1988). גן זה בגודל של 12kb והוא נקטע על ידי 9 אֶקסוֹנים. Law וחב' מיקמו בשנת 1986 את הגן HPX לזרוע הקצרה של כרומוזום 11 בעמדה 11p15.5-p15.4, הזהה לעמדת הגן המקודד ל-β-globin.
החלבון HPX מורכב משרשרת פוליפפטידית אחת המכילה 439 חומצות אמינו ו-6 קשרים פנימיים די-סולפידים (Altruda וחב' ב-Nucleic acids Res משנת 1985). שייר ה-threonine ה-N-טרמינאלי חסום על ידי galactosamine אוליגוסכרידי בקשר O גליקוזידי, ולחלבון יש חמש שרשרות אוליגוסכרידיות בהן גלוקוזאמין קשור בקשר N-גליקוזידי לרצף Asn-X-Ser/thr, בו X יכולה להיות שייר של חומצת אמינו כלשהי, כאשר serine או threonine מופיעים בעמדה השלישית. תכונה אופיינית של HPX היא התכולה הגבוהה של 18 שיירי טריפטופן המאורגנים ב-4 צברים. עיכול טריפטי מוגבל, מבקע את apoHPX לאחר שייר ארגינין בעמדה 216, בעוד ש-HPX הקשור ל-heme עובר ביקוע דומה לאחר שייר ליזין בעמדה 101, מה שמצביע על כך שקישור הליגנד heme לחלבון HPK גורם בו לשינוי קונפורמציה.
אנליזה של ההומולוגיה של חומצות אמינו מצביעה על כך שהחלבון HPX מכיל 2 מקטעים (domains) הומולוגים שכל אחד מהם בגודל של 200 חומצות אמינו, המחוברים ביניהם על ידי פפטיד מקשר שגודלו 20 חומצות אמינו. מקטעים דומים מוצאים גם בחלבונים אחרים (Hunt וחב' ב-Protein Seq Data Anal משנת 1989), הכוללים קולאגנזות, בהם מקטע דמוי-HPX, הנקשר למקטע הקטליטי על ידי פפטיד מקשר בן 17 חומצות אמינו, החיוני להתקשרות לקולאגן. המבנה הגבישי של קולאגנזות (Li וחב' ב-Structure משנת 1995), והמקטע ה-C-טרמינאלי של HPX (על פי Faber וחב' ב-Structure משנת 1985), מראים שמקטעים אלה הם בעלי מבנה מקופל הידוע כ- 4-bladed β-propeller fold, שהוא ואריאנט של מבני β-propeller גדולים יותר שמוצאים גם בחלבוני G, ב-clathrin, וב-integrins (על פי Lambright וחב' ב-Nature משנת 1996, ו-Springer ב-Proc Natl Acad Sci USA משנת 1997).
מקטעי חלבון אלה במקובץ, מצטיירים כבעלי חשיבות רבה בביולוגיה של התא, בעיקר כמתווכים של אינטראקציות בין חלבונים (Smith וחב' ב-Trends Biochem משנת 1999). לאחר מכן קבעו Paoli וחב' ב-Nature Struct Biol משנת 1999, את המבנה הגבישי של HPX טבעי מארנבת, וכן את המבנה של apo-HPX שעבר דה-גליקוזילציה, וכן את מבנה החלבון הקשור ל-heme. לא נמצאו הבדלי מבנה משמעותיים בין HPX הטבעי לבין חלבון זה שעבר דה-גליקוזילציה. ה-heme נקשר בין 2 המקטעים הראשיים , בגומחה בה מופיע הפפטיד המקשר בן 20 חומצות האמינו. שני שיירי היסטידין מתפקדים בקואורדינציה של קישור heme ל-HPX: שייר His213 השייך לפפטיד המקשר, ו-His266, השייך ללולאה של המקטע ה-C-טרמינאלי.
ה-cDNA של HPX שובט באדם ובחולדה (Nikkila וחב' ב-Biochemistry משנת 1991, ו-Takahashi וחב' ב-Proc Natl Acad Sci USA משנת 1985). באדם, ה-HPX-cDNA הוא באורך של 1,523bp, והוא מאופיין על ידי open reading frame המקודד ל-439 חומצות אמינו, ואזור '3 בלתי מקודד שאורכו 159bp, שאחריו מופיע "זנב" של poly(A). אנליזה של רצף חומצות האמינו גילתה רצף גרעיני של בערך 45 חומצות אמינו, החוזר על עצמו 10 פעמים לאורך השרשרת הפוליפפטידית. אותו מאפיין זוהה גם ב-cDNA של חולדה, כאשר השוואה בין של רצפי חומצות האמינו של החלבון HPX בין אדם וחולדה גילה הומולוגיה של 76% בין שני חלבוני HPX בשני המינים. כן ייאמר ששיירי ציסטאין משומרים היטב, ולכן הקשרים הדיסולפידיים בחלבון זה זהים באדם והחולדה.